Isolierung und Charakterisierung von Proteinkinasen

Die Phosphorylierung durch Proteinkinasen ist die bedeutendste posttranslationale Modifikation, die sich auf nahezu allen Ebenen der zellulären Regulation finden läßt. Dabei sind bei der Betrachtung von Bewegungsereignissen in Nicht-Muskelzellen im Vergleich zu Muskelzellen offenbar Isoenzyme wie etwa die Myosin-Leicht-Ketten-Kinasen oder multifunktionelle Ca²⁺/Calmodulin-abhängige Proteinkinasen beteiligt. Die Expression, intrazelluläre Lokalisierung, Regulation, Einbindung in Signaltransduktionswege und die Substrate derartiger Proteinkinasen, inklusive der Insekten-spezifischen Projectin-Proteinkinase, werden untersucht.

Drittmittelgeber:

DFG

Beteiligte Wissenschaftler:

Prof. Dr. G. Beinbrech (Leiter), Dr. M. Fährmann, Dr. M. Möhlig (Ruhr-Universität Bochum), Dr. H. Schatz (Ruhr-Universität Bochum), Dr. A. Pfeiffer (Ruhr-Universität Bochum)

Veröffentlichungen:

Fährmann, M., P. Jacob, U. Seidler, M. Möhlig, M. Osterhoff & A. Pfeiffer: Ca²⁺/calmodulin-dependent protein kinase II isoforms g und d are present in H⁺-K⁺-ATPase containing highly purified gastric tubulovesicles. Eur. J. Biochem. 266, 1036-1042 (1999)

Fährmann, M. & A. Pfeiffer: Copurification of two holoenzymeforming calcium/calmodulin-dependent protein kinases II as holoenzyme from porcine stomach. Arch. Biochem. Biophys. 380, 151-158 (2000)

Fährmann, M.: The role of protein kinase C in acid secretion of mammalian gastric parietal cells. Trends Comp. Biochem. Physiol. 6, 139-150 [review] (2000)